Protease activiteit van Bacillus SP

Alle organismen produceren proteasen , die enzymen die eiwitten verteren met behulp van watermoleculen aan bindingen tussen aminozuren te breken in een proces genaamd hydrolyse zijn . Proteasen zijn belangrijk voor cellen en organismen te beschermen tegen binnendringende pathogenen en voor de afbraak van eiwitmoleculen energie . Sinds de ontdekking van nieuwe Bacillus soort is nog niet afgerond op het moment van deze publicatie , de acties van de meeste proteasen moeten nog worden opgehelderd . Bacillus P7

Een protease uit Bacillus species P7 verteert een eiwit , genaamd caseïne , dat is gevonden bij schapen of schapen , melk. Een studie gepubliceerd in het mei 2011 nummer van het " Dagboek van de Wetenschap van Voedsel en Landbouw " onderzocht de antioxidant en antimicrobiële effecten van de gedeeltelijke caseïne-eiwitten na p7 proteolyse , of het splitsen van het eiwit . De studie wees uit dat de gedeeltelijke schapen caseïnaat remde de groei van verschillende soorten bacteriën . Bovendien meldden de auteurs dat de gedeeltelijke eiwit toonde antioxidant -activiteiten .
Bacillus anthrasis

Bacillus anthrasis is de verwekker van miltvuur , een dodelijke ziekte die zowel mens als dier . Proteasen van B. anthrasis worden verondersteld belangrijke rol hebben in de progressie van miltvuur , maar geen van deze vermeende enzymen nog niet volledig worden beschreven . Een studie in het mei 2011 nummer van " BMC Biochemie " geïdentificeerd nieuwe proteases afgeleid van de B. anthrasis . De auteurs konden de proteasen te identificeren door genetisch modificeren van andere bacteriën, Escherichia coli , zodat ze massa kunnen produceren het enzym . De onderzoekers waren succesvol in het uitdrukken van de anthrax proteasen in E. coli en konden de enzymen zuiveren hun chemische samenstelling ontdekken . Echter, hun biologische activiteiten moeten nog worden beschreven .
Bacillus subtillis

De identificatie van proteasen en hun functies werden voor het eerst geprobeerd in de late jaren 1960 . In 1973 , het "Journal of Molecular Biology " publiceerde een artikel dat de eigenschappen van een protease geïsoleerd van Bacillus subtillis , een gemeenschappelijke bodembacteriën beschreven . De auteurs vonden dat het protease van de soort kan bestaan ​​binnen of buiten het organisme , door een mutatie door de temperatuur geactiveerd . Het papier vervolgens geoordeeld dat de protease is betrokken bij de splitsing van een enzym dat aminozuren in de productie van RNA , genoemd RNA polymerase bindt . De polymerase molecuul verantwoordelijk voor de temperatuurgestuurde vorming van sporen , de reproductieve vormen van de bacteriën .
Bacillus SSR1

protease splitst die een eiwitmolecuul met een serine aminozuur residu werd geïsoleerd uit een nieuw ontdekte soort bacil genaamd SSR1 . Een artikel in de kwestie van "Process Biochemistry " maart 2001 beschreef de eigenschappen van het enzym . De auteurs verklaard dat het een enkel eiwit of monomeer en meest actief bij een pH van 8 tot 11 , of basische omgevingen . De onderzoekers vonden ook dat het enzym het meest actief in aanwezigheid van metaal ionen of geladen atomen , zoals ijzer , calcium en natrium . Anders dan de voorkeuren voor het snijden van een eiwit op een serine residu , weinig anders bekend is over het molecuul .