De heemgroep is een essentieel onderdeel van het eiwit hemoglobine, dat verantwoordelijk is voor het transport van zuurstof in de bloedbaan. De structuur van de heemgroep is een porfyrinering met een ijzerion in het midden. Het ijzerion is door vier stikstofatomen aan de porfyrinering gebonden en wordt verder gecoördineerd met een vijfde ligand, doorgaans een watermolecuul. De zesde coördinatieplaats op het ijzerion is beschikbaar voor binding aan een zuurstofmolecuul.

Wanneer een zuurstofmolecuul zich bindt aan het ijzerion in hemoglobine, verandert het ijzerion zijn oxidatietoestand van Fe(II) naar Fe(III). Deze verandering in de oxidatietoestand zorgt ervoor dat de heemgroep elektronenrijker wordt, wat leidt tot sterkere interacties tussen de heemgroep en de eiwitstructuur van hemoglobine. De binding van zuurstof aan hemoglobine induceert ook conformationele veranderingen in het eiwit, die de coöperatieve binding van extra zuurstofmoleculen aan hemoglobine vergemakkelijken.

De coöperatieve binding van zuurstofmoleculen aan hemoglobine is essentieel voor het efficiënte transport van zuurstof in de bloedbaan. Bij de lage partiële zuurstofdruk in de longen bindt hemoglobine zich aan zuurstofmoleculen en raakt verzadigd met zuurstof. Wanneer hemoglobine weefsels bereikt waar de partiële zuurstofdruk lager is, dissociëren de zuurstofmoleculen zich van hemoglobine en komen vrij in het weefsel. De coöperatieve binding van zuurstofmoleculen aan hemoglobine zorgt ervoor dat zuurstof efficiënt wordt geladen op hemoglobine in de longen en wordt afgevoerd naar de weefsels, waar het nodig is voor cellulaire ademhaling.