Structuur van trypsine

trypsine is een enzym waarvan de functie is om de voeding eiwitmoleculen afgebroken in hun samenstellende peptiden en aminozuren. Het wordt vaak aangeduid als proteïnase (een proteolytisch enzym). Het spijsverteringsstelsel, in zijn geheel, handelt met de hulp van drie primaire proteinases dat trypsine, pepsine, en chymotrypsine bevatten. Alle drie proteinases werken samen om eiwitten af ​​te breken.
Molecule
De feiten

Spijsvertering
begint in de maag en gaat door tot in de dunne darm, waar trypsine wordt gevonden. De dunne darm is een pH van ongeveer 8, wat betekent dat het licht alkalisch, voor maximale enzymactiviteit. Bij 5 graden Celsius, trypsine (als een droog poeder) is stabiel gedurende vele jaren.
Introductie

trypsine
wordt geproduceerd door de alvleesklier en het is zeer soortgelijke structuur, in chemische samenstelling en in werkingsmechanisme chymotrypsine, primaire pancreas proteïnase. In het bijzonder, zowel enzymen bevatten residuen van histidine (een essentieel aminozuur) en serine een (organische verbinding), in de enzymen 'actieve sites.
Structuur

Trypsin
wordt gevormd door de splitsing (of samenkomen) van inactieve precursor trypsinogen (pancreasenzymen), volgens "Enzymes of Molecular Biology" door Michael M. Burrell. Vervolgens wordt door een beperkte proteolytische splitsing geactiveerd bij een peptidebinding en het proces wordt gekatalyseerd door verschillende enzymen zoals proteasen schimmel, enterokinase en trypsine zelf. Bovendien trypsine is alleen actief tegen het eiwitmolecuul peptide-bindingen die carboxylgroepen geschonken door de aminozuren arginine en lysine hebben.
Specificatie

Van alle proteolytische enzymen, trypsine meest beperkend ten aanzien van het aantal van de chemische bindingen die het breekt. In het bijzonder is de protease-activiteit beperkt tot de positief geladen zijketens van lysine en arginine. Bovendien wordt volgens Burrell, trypsine heeft ook de mogelijkheid om ester-en amidebindingen de synthetische derivaten van lysine en arginine hydrolyseren.
Overwegingen

In de jaren 1970, trypsine werd geïsoleerd uit een verscheidenheid van bronnen, waaronder elanden, walvissen, zeeolifant, varkens, mensen, en hondshaai. Het heeft de mogelijkheid om zowel esterase (een enzym dat esters splitst in een zuur en een Acohol) en amidase (een enzym dat chemische reacties katalyseert) activiteiten vertonen. Trypsine wordt geremd door verschillende organofosforverbindingen die natuurlijke trypsine inhibitor (in de pancreas) en diisopropylfluorofosfaat omvatten. Andere remmers zijn lima bonen, eiwit, en sojabonen. Zilver ion is een trypsine inhibitor. Aan de andere kant, is trypsine activering gestimuleerd door het gebruik van lanthanide-ionen.