Pepsin Enzyme Facts

In 1836 ontdekte wetenschapper Theodor Schwann dat een specifieke stof in maag- sappen eiwit kon afbreken. Volgens een artikel uit 2012 in "Annals of Gastroenterology", volgde de isolatie van deze stof door de ontdekking van zoutzuur, een ander belangrijk bestanddeel van maagsappen. Schwann noemde zijn ontdekking 'pepsine', wat een enzym bleek te zijn dat eiwitten in voedsel afbreekt.

Productie

Pepsine wordt in eerste instantie geproduceerd als zijn inactieve precursor pepsinogeen. Dit molecuul wordt geproduceerd door de belangrijkste cellen in het lichaam van de maag, hoewel sommige ook worden geproduceerd in slijmcellen van de maagklieren. Tijdens de maaltijd leiden verschillende stimuli tot een verhoogde afgifte van pepsinogeen uit deze cellen, waardoor de precursor in contact komt met zoutzuur in de maag.

Activering

Blootstelling aan maagzuur veroorzaakt pepsinogeen om zijn werking te veranderen driedimensionale opstelling, bekend als de conformatie, die op zijn beurt het enzym in staat stelt zichzelf te knippen of te splitsen om de actieve vorm van pepsine te worden. Naast het feit dat zuur nodig is om te activeren, heeft pepsine een zure omgeving van minder dan pH 5 nodig om te werken, omdat de enzymatische activiteit ervan vrijwel afwezig is in minder zure omgevingen. Volgens het artikel "Annals of Gastroenterology 2012", ondanks het feit dat pepsine ook eiwitten van de maagcellen kan aanvallen als de beschermende slijmlaag van de maagwand beschadigd is, hebben wetenschappers geen specifieke rol voor pepsine bij de ontwikkeling van maagzweren vastgesteld.

Functie

Eten bestaat uit verschillende hoeveelheden eiwitten, vetten of koolhydraten en het pepsine-enzym richt zich op het eiwitgedeelte van een maaltijd. Het heeft een proteolytische functie, wat betekent dat het grote eiwitten in kleinere polypeptiden snijdt ter voorbereiding op absorptie in de darmen. Eiwitten zijn opgebouwd uit lange reeksen aminozuren die bij elkaar worden gehouden door peptidebindingen en pepsine snijdt eiwitten bij bepaalde aminozuren, zoals glutaminezuur, leucine of asparaginezuur. Later tijdens de digestie zullen deze polypeptidefragmenten verder worden afgebroken door aanvullende enzymen, zoals endopeptidasen en exopeptidasen, zodat ze gemakkelijk de darmwand het lichaam kunnen binnengaan. De voorkeur van Pepsin voor bepaalde aminozuren betekent echter dat sommige eiwitten die de maag binnenkomen ontsnappen aan splitsing door pepsine. De persistentie van deze ongebroken eiwitten kan bij bepaalde mensen tot ziekte leiden. Dit wordt geïllustreerd door coeliakie, waarbij hele gluten-eiwitten van tarwe de darmen binnendringen en ontstekingen veroorzaken.

Regulatie van afscheiding

Pepsinogenproductie en -afgifte worden gedeeltelijk gereguleerd door het zenuwstelsel en ook door hormonale hormonen en de hoeveelheid zuur in de maag. Mensen met medische aandoeningen die maagzuursecretie verminderen, zoals de auto-immuunziekte achloorhydrie, hebben een verlaagd pepsineniveau en zijn minder in staat om eiwitten efficiënt te verteren. Aanzienlijke vermindering van maagzuur kan ook optreden bij infectie met Helicobacter pylori in de maag, na bepaalde maagoperaties of als gevolg van medicijnen zoals protonpompremmers.