Deglycosylering van antilichamen

Antilichamen, het eiwit stoffen die het lichaam produceert om pathogenen of ziekteverwekkende organismen te bestrijden, hebben vaak beschermende suikers genaamd glycanen aan hen gehecht. "Deglycosylering van antistoffen" verwijderen van deze glycanen. Deglycosylering gebeurt zowel in de natuur en in het laboratorium. Deglycosylering in Nature

Deglycosylering
kan optreden zonder menselijke tussenkomst. Bijvoorbeeld, immunoglobuline A1, een antilichaam dat parodontitis bestrijdt, een beschermende negen-koolstof glycan genoemd siaalzuur verbonden. Maar verschillende ziekteverwekkers kunnen sialinezuur van het antilichaam te verwijderen, waardoor waardoor deze kwetsbaar verdere degradatie, volgens Acta Pathologica, Microbiologica et Immunologica.
Redenen voor Deglycosylering

het laboratorium kunnen wetenschappers een glycan van het antilichaam te verwijderen om verschillende redenen. De bijgevoegde suiker belemmert dergelijke operaties polyacrylamidegelelektroforese een werkwijze voor scheiden antilichamen en andere eiwitten gew. Bovendien kunnen wetenschappers willen het eiwit alleen bestuderen, met massaspectrometrie. Of ze willen de glycan bestuderen.
Methoden

Wetenschappers
verwijderen glycanen door een enzym plus het toepassen van warmte, mits de glycan is bevestigd aan een stikstof atoom van een eiwitcomponent genaamd asparagine. Met behulp van een magnetron in plaats van gewone warmte zal het deglycosylatie proces enorm versnellen, zodat het duurt een paar minuten in plaats van uren. Het is moeilijker om een ​​glycan aan het zuurstofatoom van deze eiwitcomponenten zoals threonine verwijderen. Verschillende stappen zijn nodig.